Големина на текста:
1. Предмет,цели,обхват:
Биохимията е наука за химичните основи на живота. Теоретичните цели на биохимията са да изучи на
молекулно равнище състава,структурата и функциите на клетъчните компоненти,
химичните реакции и процеси, протичащи в клетките, и тяхната регулация, както и значението им за
организма.Практическите цели са: 1. да се обосноват рационалните основи на храненето; 2.да се
диагностицират болестите и да се следи протичането им по изменението на химичният състав на
биологичните течности. 3. да се съсдаде научна основа на химиотерапията. Познаването на биохимията
осигорява: разбиране и поддържане на здравето чрез подходящ хранителен и двигателен режим; разбиране
и ефективно лечение на болестите.
Роля на биохимията за развитие на медицината:Генетиката се основава на биохимията на нуклеиновите
киселини. За изучаване на фармакологията и фармация са нужни солидни знания по биохимия.
Съвременната фармацефтична промишленост ползвамного от постиженията на биохимията по отношение
на антиметаболитите. Същото важи и за токсикологията. Изучаването на основни проблеми на патологията
като възпаление,клетъчно увреждане,рак и др. е невъзможнобез съвременни биохимични подходи. Няма
медицинска дисциплина, която да не ползва постиженията на съвременната
биохимия.Биохимичниизледвания,диагноза,прогноза,лечение:Няма медицинска дисциплина неповлияна от
биохимията, както и медицинска клиника без биохимична лаборатория.Приложения:1.Разкриване причините
и механизма на заболяването.2.Предлагане на рационално лечение въз основа на разкритите причини и
биохимичен механизъм. 3.Поставяне на диагноза. 4.Проследяване на заболяването в динамика. 5.
Скриниращи тестове за ранна диагностика на накои заболявания. 6.Оценяванена промените в хода на
заболяването в резултат на терапията.
2. Определение и значение на белтъците:
Белтъците са хетеробиполимери-високомолекулни съединения,изградени от мономери-20 вида "природни"
аминокиселини, 19 от които са оптично активни, една е оптически неактивна-глицин, една е циклична-
про.Аминокиселините са свързнаи в полипептидни вериги чрез пепдтидни връзки.Белтъците са прости и
сложни.
Простите при хидролиза се разграждат само до аминокиселини, а сложните до ак и небелтъчна съставка.
Според формата си се делята на глоболарни и фибриларни.Значението на белтъците произтича от тяхните
функции:
1.структурнообразуваща.2.каталитична.3.защитна.4.регулаторна.5.транспортна.6.двигателна.7.рецепторна и
сигнална.8.резервна.
Химическа структура на ак:
В зависимост от химическата структура на радикалите се разделят на подгрупи: 1.алифатни ак-
глицин,аланин,валин,левцин,изолевцин. 2.хидрокси-ак-серин,треонин. 3. сяра съдържащи-
цистеин,метионин.
4.ароматни-фенилаланин,тирозин,триптофан 5.циклична-пролин 6. допълнителна базична група-
лизин,аргинин,хистидин. 7.допълнителна карбоксилна и техните производни-аспаргинова
киселина,глутаминова
киселина,аспаргин,глутамин. Схема с ак.
Според полярността им:
АК се разделят най-общо на хидрофилни(арг,хис,лиз,асп,глу,асн,глн,цис,сер,тре,гли) и
хидрофобни(ала,вал,лев,иле,мет,про,гал,тир,три).Някои ак са амфилитични-в зависимост от
микрообркъжението си променят
отнасянето си хидрофилни/хидрофобни.
Коваленти и нековаленти:
Всички ак имат карбоксилна и амино група при общ алфа въгл атом. Те участват в образуването на
пептидните връзки коваленти и изграждат скелета на пептидната верига. Хидрофилните остатъци участват в
хидрофобни а полярните- в
електростатични взаимодействия. Цистеиновите остатъци образуват дисулфидни връзки.При физиологично
пх положително заредените,както и отрицателно заредените групи,реагират като слаби киселини и слаби
основи-придават амфотерни
свойства на белтъците.Алкохолната група на серина и сулфхидрилната група на цистеина участват в
активните центрове на различни ензими.Серинът,треонинът и тирозинът могат да бъдат обратимо
ковалентно модифицирани и това има голямо значение за регулиране на ензимната активност.При
неутрално пх преобладават ак под формата на цвитерйон.
Първична структура:
Белтъците имат 4 нива на организация:първична,вторична,третична и четвъртична структура.Първичната е
последователността на ак остатъци и локализацията на дисулфидни връзки в полипептидните вериги.
Определят се от ковалентните
пептидни връзки между остатъците.Генетично детерминирана и определя по-горните нива на организация.
Инсулин:
Сравняването на първичната структура на инсулин от различни видове показава индентичност на ак-
остатъци с изключение на остатъци 8,9,10 във верига А и 30 във верига В. Тези остатъци вероятно не са
съществени за биологичната роля на инсулина.
3. Зарядови свойства на ак:
В свободните и във вклучените в белтъци ак има няколко групи които се отнасят като слаби киселини и
основи.В зависимост от обкръжението в което се намират групите, стойностите на pKa могат да варират в
орпеделен интервал.
Това рН при което ак е електрически неутрална и се намира в цвитерйона форма, се нарича изоелектрична
точка.
Зарядови свойства на белтъците:
В белтъците алга амино и карбоксилните групи са ангажирани в пептидни връзки. От значение за сумарния
заряд и буферните свойства на белтъците са само крайните групи и тези от страничните радикали.
Сумарният заряд на белтъчната молекула
зависи от ак състав и от пх на средата.В киселата област е подтисната дисоциацията на киселите групи и
зарядът е положителен. С увеличаване на пх зарядът намалява, минава през 0 и започва да нараства в
отрицателна посока. В алкалната област
дисоциацията на базичните групи е подтисната и сумарният заряд е отрицателен.
Електрофореза:
Метод за разделяне на заредени молекули или по-големи частици въз основа главно на различията в
сумарния заряд. Посоката на предвижване се определя от знака на сумарния заряд на
молекулите.Скоростта се орпеделя от сътоношението заряд/молекулна маса.
Разделянето зависи и от интензитета на полето и формата на молекулите на сместа.Буферът, в който се
разтваря сместа за разделяне, се избира с пх различно от изоелектричното на веществата, които се
разделят или пречистват. При пх>от изоелктр, ак са заредени отрицателно и се движат към
анода.Електричните техники са: агарозна електрофореза, при изоелектрично фокусиране,sds-
полиакриламидна,капилярна.
Електрофореграма и пр:
Плазмените белтъци имат йоногенни групи, които орпеделят сумарния заряд на дадена белтъчна
молекула.При разделяне на тези белтъци чрез електрофореза върху агарозен гел, обикновено се използва
буфер с пх>8.6.Изоелектричната точка на пл белтъци е между 5 и 7.Те са заредени отрицателно,движат се
към анода с различна скорост,изминават различно разстояние и се разделят на фракции. Хроматографкси
техники:
При хроматографските техники веществата се разпределят между неподвижна и подвижна фаза.
Разделянето зависи от относитлената способност на веществата да се свързват по-силно с едната или
другата фаза. Хроматографските методи биват: разпределителна
хроамтография,йонообмена хроматография и афинитетна хроматография.
Фенилкетонурия:
Най-често срещаната ензимопатия в белтъчната обмяна.За предотвратяване на тежко умствено изоставане
е достатъчно цял живот да се спазва диета с минимални количества фенилаланин. Блокирането на главния
път за разграждане на фенилаланин до фумарат и
ацетоацетат води до натрупване на фенилаланин и разграждането му в алтернативен път до токсични
продукти, увреждащи централната нервна система. Тези продукти са фенилпируват,фениллактат и
фенилацетат.Недостигът на тирозин затруднява синтезите на важни
невромедиатори и хормони, и кожните пигменти меланини.
4. Вторична,трет,четв:
Белтъците имат 4 нива на организация:първична,вторична,третична и четвъртична структура. Първичната е
последователността на ак остатъци и локализация на дисулфидни връзки в полипептидните вериги.Тя е
генетично детерминирана и определя по-висшите нива на организация.
Вторичната структура представлява локално нагъване на част от полипептидната верига в алфа спирала и
бета верижни участаци, стабилизирани главно от водородни връзки между близко разположени пептидни
групи.При алфа спиралата водородните връзки са вътрешно верижни и успоредни
на оста на спиралата през 4 остатъка. Бета веригата е сравнително най-опънатата форма на
полипептидната верига.Треттичната структура се отнася до пространствените взаимоотношения между
всички ак остатъци във веригата-цялостното пространствено нагъване на полипептидната верига
и нейното стабилизиране чрез нековалентни взаимодействия между отдалечени по веригата ак
остатъци.Дисулфидните връзки също спомагат за стабилизиране на веригата.Доменът е основна
функционална и структуран единица в полипептидната верига, съставен от комбинация от мотиви.
Четвъртичната структура се орпеделя от пространственото разположение на две или повече полипептидни
вериги, обединени в едно цяло в структурно ифункционално отношение. Зависи от нековалентни
взаимодействия.
Глобуларни и фибриларни:
Глобуларните имат сферична молекула с леко удължена форма. Във вътрешността се ориентират
хидрофобните остатъци,а по повърхността- хидрофилните.Около тях се ориентират водни
диполи.Обикновено имат каталитична или регулаторна функция.По повърхноста или близо до нея има
активен или
други регулаторни центрове. Фибриларните са тези при които едната ос е многог по-дълга от другата.Имат
структурно-образуваща функция.Изграждат разнообразни структури.Неразтворими във
вода.Еластин,фибрин,кератин,колаген.
Хемоглобин:
Хемогл свързва кислород. Белтък с 4ча структура, която е подходящо обкръжение за желязо-порфириновия
пръстен - хем, който е пряко свързан в свързването на кислород.Без хем веригата се денатурира и не може
да свързва кислород.Плоскостта на хема е разположена във хидрофобна гънка, близо до повърхността.
Гликолизиран хемогл:
При високи концентрации на кръвната глюкоза хемоглобинът се глюколизира неензимно в крайни и лизинови
амино-групи.Тя е 5% при здрав човек и нараства с повишаване на кръвната глюкоза.
Денатурация и ренатурация:
Денатурацията е процес при който под действието на различни физични и химични агенти се нарушава
конформацията на молекулата, променят се физикохимичните и свойства и се губи биологичната
активност.Обратима и необратима.При обратима след отстраняване на денатурирашото въздействие
молекулата
отново приема нативна конформация- ренатурация.Ренатурацията демонстрира че първичната структура е
определяща за структурата и свойствата на белтъчната молекула.
Сърповиднокл анемия и приони:
При сърповидно клетъчната анемия вместо хемоглобин а се синтезира хемоглобин ес. Разликата между тях
е само една ак- вместо глутамат(полярен) на 6 място има валин(неполярен) в бета веригите.Това променя
електрофоретичната му подвижност.Образуващата се фиброзна утайка уврежда клетъчните мембрани
на еритроцитите.Мутацията в хемоглобин ес е неконсервативна.Прионовите болести предизвикват
спонфигормени енцефалопатии. Част от невроните дегенерират, тъй като в тях се отлагат неразтворими
амилоидни фибри, съдържащи прионови белтъци.Превръщането на нормалния белтък в патологичен става
вероятно
спорадично или под действието на друг белтък.
5. Взаимовръзка м/у структура и функция:
Структурата и промените в нея са решаващи за функциите на белтъците.Глобуларните кислород-свързващи
белтъци миоглобин и хемоглобин имат много близка вторична и третична структура.Миоглобина в мускулите
лесно свързва отделения от хемоглобина кислород, съхранява го
и го предава на митохондриите.Свързването на кислород към първата субединица на хемогл води до
комформационни промени в останалите субединици, което улеснява свързването му.Това е положителна
кооперативност.Повишеното съдържание на СО2 и протони в тъканите капиляри
улеснява отделянето на кислорода от оксихемогл.Повишеното съдържание на кислород в белодробните
капиляри улеснява отделянето на СО2 и протони от хемогл.Това е ефект на Бор.Колагенът е най-
застъпения белтък в нашето тяло, съставна част на екстрацелуарния матрикс.
Известни са 19 типа колаген с различна структура.Имуноглобулините са защитни белтъци, които
разпознават и свързват чужди за организма макромолекули,след което ги бележат и предават на
фагоцитите.Известни са 5 класа: г м а е д.
Структурни прилики:
Стреуктурата на глобуларните белтъци миоглобин и тетрамера хемоглобин е идеално прегодена за
изпълнение на функциите им.ХЕмо пренасе о2 от белите дробове до тъканите и со2 обратно.МГ съхранява
кислород в мускулите и го пренася до митохондриите.За целта мг трябва да
свързва кислород добре при ниското парц налягане в тъканите, при което хемогл освобождава
кислорода.Осигуряват подходящо обкръжение за желязо порфириновия пръстен-хем,който е пряко
ангажиран в свързването на кислород.Без хем веригата се денатурира.Плоскостта на хема
е разположена във хидрогобна гънка близо до повърхността.
Разлики в кривите:
Кривите за асоциациа/дисоциациа на кисл отразяват различията в свързването и отдаването на кислород от
мономера мг и тетрамера хемогл при различно парциално налягане на кислорода.Концентрацията на
со2,протони и 2,3-бифосфоглицерат не повлиява свързването на о2 към мг в тъканите
но за хемогл влиянието им се описва като ефект на Бор.Повишеното им съдържание улеснява отделянето
на кислород от оксихемогл в тъканите.Повишеното съдържвание на кислород в белите дробове улеснява
отделянето на со2 и протони от хемогл.
Разлики в структ:
Феталния хемоглобин съдърва 2 алфа и 2 гама вместо 2 бета вериги.Поради тази причина феталния има по
нисък афинитет за 2,3-фосфоглицерат. Това позволява на феталния хемогл да извлича кислород освободен
от майчиния хемоглобин А.
Колаген тип 1:

Това е само предварителен преглед

За да разгледате всички страници от този документ натиснете тук.

Теми по биохимия

Биохимията е наука за химичните основи на живота. Теоретичните цели на биохимията са да изучи на молекулно равнище състава, структурата и функциите на клетъчните компоненти, химичните реакции и процеси, протичащи в клетките и тяхната регулация, както...
Изпратен от:
Tsvetiana Shabanska
на 2020-01-14
Добавен в:
Теми
по Биохимия
Статистика:
90 сваляния
виж още
Материалът се намира в следните категории:
Теми по Биохимия за Студенти несваляни с 20 - 1 страници Други
 
 
Онлайн тестове по Биохимия
Метаболитни процеси, протичащи в клетката - тест
състезателен тест по Биохимия за Ученици от 12 клас
Тестът е предназначен за ученици от 9 до 12 клас, които имат знания по биохимия и са надградили учебно ниво от първо равнище. Тестът е на ниво, така че всеки може да опита да го реши за да задълбочи знанията си в тази област на биохимията. Въпросите са с един верен отговор.
(Труден)
12
137
1
1 мин
27.06.2012
Тест по Биохимия за студенти от 1-ви курс
тематичен тест по Биохимия за Студенти от 1 курс
Тестът е предназначен за студенти, които учат в Медицински университет. Съдържа 19 въпроса, всеки от които има само един верен отговор.
(Труден)
19
26
2
2 мин
04.09.2018
» виж всички онлайн тестове по биохимия

Теми по биохимия

Материал № 1360909, от 14 яну 2020
Свален: 90 пъти
Прегледан: 130 пъти
Предмет: Биохимия, Биология
Тип: Тема
Брой страници: 34
Брой думи: 4,668
Брой символи: 31,412

Потърси помощ за своята домашна:

Имаш домашна за "Теми по биохимия"?
Намери бързо решение, с помощтта на потребители на Pomagalo.com:

Намери частен учител

Пламен Пенев
преподава по Биология и Химия
в град Чирпан
с опит от  4 години
52

Недялко Симеонов
преподава по Биохимия
в град Силистра
с опит от  12 години
76

виж още преподаватели...
Последно видяха материала